ユビキチンを持つ。 ユビキチンは不要なタンパク質の除去を始めとして、DNA修復、シグナル伝達など多彩な機能を持っている。この機能の差は複数のユビキチンがどのような結合の仕方をするか（主にどのリシンをポリユビキチンの結合に使うか）で変わってくる（→後述）。 まずユビキチン...

ユビキチンリガーゼ (ubiquitin ligase) またはE3ユビキチンリガーゼは、ユビキチンが結合したE2ユビキチン結合酵素を呼び寄せ、タンパク質の基質を認識し、E2から基質へのユビキチンの転移を助ける、もしくは直接的に触媒するタンパク質である。ユビキチン...

いて細胞質および核内のいずれにも分布している。ユビキチンにより標識されたタンパク質をプロテアソームで分解する系はユビキチン-プロテアソームシステムと呼ばれ、細胞周期制御、免疫応答、シグナル伝達といった細胞中の様々な働きに関わる機構である。この「ユビキチンを介したタンパク質分解の発見」の功績によりアー...

^ Oden, Thomas C.The Living God.Systematic Theology Vol. 1, 67-69 ^ Domenic Marbaniang, "Omnipresence", Light of Life, Mumbai, February 2018 ユビキチン...

と共に、「ユビキチンを介したタンパク質分解の発見」によりノーベル化学賞を受賞。 ハンガリーのヤース・ナジクン・ソルノク県カルツァグで生まれた。1965年、イスラエルにあるヘブライ大学のハダサー医学部にてM.Dを取得、1969年にはPh.Dを取得した。 ユビキチン...

された。その中には、ユビキチン鎖の発見者であるアート・ハース(Art Haas)や、APF-1とユビキチンが同一のものであると初めて同定したケイス・ウィルキンソン(Keith Wilkinson)、ユビキノンの分野において世界的な酵素学者であるセシル・ピッカート(Cecile...

ユビキチンは通常ヒストンH2Bの120番のリジンに付加される。このリジン残基のユビキチン化は転写を活性化する。近年、他のユビキチン化部位も発見されているが、現時点ではそれらに対する研究や理解は進んでいない。ユビキチン結合酵素（E2）とユビキチンリガーゼ（E3）はヒストンH2Bのユビキチン...

ユビキチン活性化酵素（E1）はまず、活性部位のシステイン残基にユビキチンを共有結合させることでユビキチンを活性化する。活性化されたユビキチンはその後、ユビキチン結合酵素（E2）のシステイン残基へ転移される。ユビキチンが結合すると、E2分子はいくつかのユビキチン...

タンパク質分解の重要性 1990年代後半に、ATP依存するユビキチン/プロテアソーム経路でいくつかのタンパク質のリン酸化が認められた。これらの標的タンパク質は、リン酸化のときだけE3ユビキチン合成酵素のための基質になる。 グルコースが細胞に取り込まれると直ちにリン酸化を受け...

8 だが、その反応性は環境・条件によって調節される。システインを求核剤として含むタンパク質にユビキチンリガーゼがあり、これはユビキチンを結合するタンパク質に移動させる。カスパーゼはアポトーシスの際のタンパク質分解に関与する。インテインはシステイン触媒の補助によっ...

質PINK1は、膜電位が低下したミトコンドリア上にのみ安定に局在し、このミトコンドリア上のPINK1がユビキチンリガーゼであるParkinと結合することで、ミトコンドリア上のタンパク質をユビキチン化する。これを引き金として不良ミトコンドリアは選択的にオートファジーによる分解を受ける。マイトファジー...

定化、ストレス応答、細胞周期の進行など様々な細胞内のプロセスに関係する。 SUMOタンパク質はユビキチンとよく似ていて、SUMO化に関与する酵素も、ユビキチン化の一連の酵素のアナログである。ただしユビキチンがタンパク質分解のタグとなるのに対して、SUMOにはそのような機能はない。SUMOはC末端の4...

SUMO化 SUMOタンパク質への共有結合連鎖 (SUMO ; Small Ubiquitin-related MOdifier) ユビキチン化 ユビキチンへの共有結合連鎖 シトルリン化または脱アミン アルギニンをシトルリンに変換 脱アミド グルタミンをグルタミン酸、アスパラギンをアスパラギン酸に変換...

脱ユビキチン化酵素（だつユビキチンかこうそ、英: deubiquitinating enzyme、略称: DUB）は、タンパク質からユビキチンを切断除去するプロテアーゼのグループである。他にdeubiquitinating peptidase、deubiquitinating...

ユビキチンという非常に小さなタンパク質が付着する。1つだけでは特に変化は起こらないが、次々に結合して4個以上のユビキチン鎖状になると、タンパク質はプロテアソームと呼ばれる筒状構造体の中に導かれ、この中でペプチドにまで分解される。この一連の反応はユビキチン・プロテアソームシステムと呼ばれる。...

ユビキチンが仲介するタンパク質分解の発見」に対してノーベル化学賞を受賞。 タンパク質は全ての生物の構成要素である。生化学ではここ20・30年間タンパク質の生成過程にも関心がもたれており、タンパク質分解に注目する研究者はマイナーだった。研究者らはユビキチン...

細胞障害性 （細胞の破壊） ヘモトキシン （血液の破壊） ミオトキシン （筋肉の破壊） 出血 プロテアソーム ユビキチン [脚注の使い方] ^ “タンパク質分解の3つの舞台”. 名古屋学芸大学 管理栄養学部. 2023年3月3日閲覧。 ^ “Earth and Biological...

[ac]）・リン酸化（phosphorylation [ph]）・メチル化（methylation [me]）・ユビキチン化（ubiquitination [ub]）といった化学修飾を受けることが知られている。アセチル化とユビキチン化はリシン（lysine [K]）残基、メチル化はリシンとアルギニン（Arginine...

小胞体ストレス応答では、立体構造が異常なタンパク質は折りたたまれたり、分解されたりする。立体構造が異常なタンパク質は、分子シャペロンにより正しい立体構造に折りたたまれたり、ユビキチン-プロテアソーム分解系によって分解される。分解される場合は、トランスロコンを通じて小胞体外へ出される。 合成されたタンパク質は小胞体から出芽する...

けている。例えばサイクリンE/CDK2はG1/S期に働くが、G1期になるとサイクリンEの発現量が増加して細胞周期の進行に関与するが、S期になるとユビキチン-プロテアソーム系により分解されてしまう。その後の細胞周期の進行は他のサイクリン-CDK複合体が担うので問題はない。また、細胞周期に依存して発現...

入される。この修飾は細菌の強力な毒素によって引き起こされる。 ユビキチン化およびSUMO化 完全長で折りたたまれたタンパク質のC末端が、他のタンパク質のリシンのアンモニウム基に修飾されることがある。ユビキチンは代表的なもので、ユビキチンタグはタンパク質が分解を受けるシグナルとなる。...

ユビキチンとユビキチン様タンパク質による翻訳後修飾によって調節されている。 ユビキチン活性化酵素（E1）は、ユビキチン化のプロセスを開始する。E1酵素はATPとともにユビキチンタンパク質を結合する。その後、E1酵素はユビキチンを2番目のタンパク質、ユビキチン...

ユビキチン化部位として同定されており、p53のタンパク質レベルはMdm2によってプロテアソーム依存的にダウンレギュレーションされることが示されている。Mdm2は自己ポリユビキチン化も行うとともに、協調的E3ユビキチンリガーゼであるp300と複合体を形成してp53のポリユビキチン...

HSドメインは、細胞が分解しようとするタンパク質に付加されたユビキチンに結合する。また、ユビキチンはHse1に1つ、またはVps27の両側面にそれぞれ存在するユビキチン相互作用モチーフにも結合する。Vps27には、VHSドメインとユビキチン相互作用モチーフに挟まれてFYVEドメイン（英語版）が存在す...

造をとらないアミノ末端（ヒストンテール）から構成されている。ヒストンテールはアセチル化、メチル化、リン酸化、ユビキチン化といった様々な化学修飾を受けることにより、遺伝子発現など様々なクロマチン機能の制御に関わる（ヒストンの項参照）。複数の修飾の組み合わせがそれぞれ特異的な機能を引き出すという仮説は、ヒストンコード仮説と呼ばれている。...

ユビキチン化されてプロテアソームによって分解される。また、IGF-1への応答によってスレオニン308番残基とセリン473番残基がリン酸化されると、ユビキチンリガーゼ（E3リガーゼ）であるNEDD4によって部分的なユビキチン化がなされる。リン酸化されてユビキチン...

ンの一部が欠損しており、リガンド結合能を持たない。このため、GRβはドミナントネガティブ体として働くことが知られている。 GRの機能はリン酸化、ユビキチン化などの翻訳後修飾により制御されている。 GRのリン酸化は大きく基底リン酸化(Basal Phosphorylation)と過剰リン酸化(Hyper...

能は不明点が多いが、高度に保存されている。 真核生物の細胞生物学におけるユビキチンを介したタンパク質分解の重要性は、APC/C（およびSCF）と、その真核細胞の増殖における主要な役割の発見によって決定的に確立された。ユビキチン化とその後のプロテアソームによるタンパク質分解は、損傷タンパク質の細胞か...

ユビキチン化されたタンパクがあり、その周囲を中間径フィラメントであるビメンチンが覆うという共通した形態学的特徴を有している。免疫組織学的検討ではレビー小体はγチューブリン、ペリフェリンなどの微小管形成中心のマーカーの他、アグレソームのに集積がみられるユビキチン...

ユビキチン-プロテアソーム経路（ユビキチンリガーゼ）などの調節経路のタンパク質の変異によって間接的に引き起こされる場合もある。シャペロンはタンパク質がフォールディングを行う安全な環境を提供し、タンパク質のリフォールディングを助ける。ユビキチンリガーゼはタンパク質をユビキチン化修飾することでタンパク質分解の標的とする。...

ユビキチン様タンパク質（ユビキチンようタンパクしつ、英: ubiquitin-like protein、略称: UBL）は、細胞内の他のタンパク質の翻訳後修飾に関与する低分子量タンパク質のファミリーで、多くの場合調節機能を持つ。UBLファミリーの名称は、最初に発見されたメンバーであるユビキチン...