Caseinkinasen – Wikipedia

Caseinkinasen sind eine Gruppe von Enzymen aus der Gruppe der Proteinkinasen.

Caseinkinasen sind Serin/Threonin-Proteinkinasen. Sie werden in zwei Subtypen eingeteilt, die Caseinkinase I und die Caseinkinase II. Caseinkinasen des Typs I umfassen die Isoformen der Caseinkinasen I alpha, beta 1, gamma 1, gamma 2, gamma 3, delta und epsilon. Sie sind am Wnt-Signalweg, am zirkadianen Rhythmus, an der Regulation nukleären Lokalisation von Transkriptionsfaktoren, an der DNA-Reparatur und an der Transkription beteiligt.^[1] Caseinkinasen des Typs II sind am Wnt-Signalweg beteiligt^[2] und umfassen z. B. die Caseinkinase II alpha 1, alpha 2 und beta.

Die Casein-Kinase 1-Alpha ist das molekulare Ziel von Lenalidomid, das zu dessen Ubiquitinierung führt und dadurch besonders beim myelodysplastischen Syndrom mit 5q-Deletion (del[5q]) sehr effektiv ist.^[3]

1. ↑ E. J. Eide, D. M. Virshup: Casein kinase I: another cog in the circadian clockworks. In: Chronobiology international. Band 18, Nummer 3, Mai 2001, S. 389–398, PMID 11475410.
2. ↑ Y. Gao, H. Y. Wang: Casein kinase 2 Is activated and essential for Wnt/beta-catenin signaling. In: The Journal of biological chemistry. Band 281, Nummer 27, Juli 2006, S. 18394–18400, doi:10.1074/jbc.M601112200, PMID 16672224.
3. ↑ Benjamin L. Ebert, Jan Krönke: Inhibition of Casein Kinase 1 Alpha in acute myeloid leukemia. New England Journal of Medicine 2018, Band 279, Ausgabe 19 vom 8. November 2018, Seiten 1873–1874, [DOI:10.1056/NEJMcibr1811318]