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DeutschHindIII – Wikipedia
| Endonuklease HindIII | ||
|---|---|---|
 | ||
| Oberflächenmodell des Dimer mit DNA nach PDB 2E52 | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 300 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Magnesium | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | HindIII | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.1.21.4, Restriktionsenzym | |
| Reaktionsart | Hydrolyse | |
| Substrat | AAGCTT (dDNA) | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Haemophilus influenzae | |
HindIII ist ein Enzym, das in der Molekularbiologie zur zielgerichteten Spaltung von DNA verwendet wird. Dieses Enzym gehört zur Familie der Typ-II-Restriktionsendonukleasen und wurde erstmals 1970 aus dem Bakterium Haemophilus influenzae gewonnen.[1] Seine Molekülmasse beträgt 35 kDa. Nach Dimerisierung schneidet HindIII doppelsträngige DNA innerhalb der palindromischen Erkennungssequenz unter Bildung eines 5'-Überhangs wie folgt:
| Erkennungssequenz | Restriktionsschnitt |
|---|---|
5'-AAGCTT-3' 3'-TTCGAA-5' | 5'-A AGCTT-3' 3'-TTCGA A-5' |
Diese Ausbildung eines vier Nukleinbasen umfassenden 5'-Überhangs (sticky ends) durch HindIII kann in der Molekularbiologie ebenfalls zur erleichterten Verkettung (Ligation) von DNA-Fragmenten ausgenutzt werden.
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ H. O. Smith und K. W. Wilcox: A restriction enzyme from Hemophilus influenzae. I. Purification and general properties. Journal of Molecular Biology (1970) 51(2): S. 379–391 PMID 5312500