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DeutschMonoacylglycérol lipase — Wikipédia
Acylglycérol lipase
Monoglyceride lipase humaine
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La monoacylglycérol lipase (MAGL) est une hydrolase à sérine qui catalyse l'hydrolyse des monoglycérides (monoesters de glycérol) à acides gras à longue chaîne. Chez l'homme, c'est une protéine de 33 kDa codée par le gène MGLL[1],[2], situé sur le chromosome 3 ; elle contient la séquence Gly–Xaa–Ser–Xaa–Gly commune à la plupart des hydrolases à sérine. La triade catalytique a été identifiée avec les résidus Ser-122, His-269 et Asp-239[2],[3].
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Erika M Wall, JingXin Cao, Nanhai Chen, R.Mark L Buller et Chris Upton, « A novel poxvirus gene and its human homolog are similar to an E. coli Lysophospholipase », Virus Research, vol. 52, no 2, , p. 157-168 (PMID 9495531, DOI 10.1016/S0168-1702(97)00122-6, lire en ligne)
- (en) Marie Karlsson, Juan A. Contreras, Ulf Hellman, Hans Tornqvist et Cecilia Holm, « cDNA Cloning, Tissue Distribution, and Identification of the Catalytic Triad of Monoglyceride Lipase – EVOLUTIONARY RELATIONSHIP TO ESTERASES, LYSOPHOSPHOLIPASES, AND HALOPEROXIDASES », Journal of Biological Chemistry, vol. 272, no 43, , p. 27218-27223 (PMID 9341166, lire en ligne)
- (en) H. Tornqvist et P. Belfrage, « Purification and some properties of a monoacylglycerol-hydrolyzing enzyme of rat adipose tissue », Journal of Biological Chemistry, vol. 251, no 3, , p. 813-819 (PMID 1249056, lire en ligne)
