Aldose 1-épimérase — Wikipédia

Aldose 1-épimérase

Structure de l'apoprotéine d'aldose 1-épimérase humaine cristallisée (PDB 1SNZ^[1])

Données clés

N° EC	EC 5.1.3.3
N° CAS	9031-76-9

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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L'aldose 1-épimérase, également appelée galactose mutarotase, est une épimérase qui catalyse les réactions :

α-D-glucose  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  β-D-glucose

α-D-galactose  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  β-D-galactose

α-D-xylose  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  β-D-xylose

α-L-arabinose  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  β-L-arabinose

Cette enzyme agit également sur le maltose et le lactose. Elle intervient dans la glycolyse, dans la néoglucogenèse et dans la voie de Leloir^[2] de dégradation du galactose pour convertir le β-D-galactose en α-D-galactose en vue de former de l'uridine diphosphate galactose à partir de l'α-D-galactose-1-phosphate sous l'action de la galactose-1-phosphate uridylyltransférase.

• Bentley R et Bhate DS, « Mutarotase from Penicillium notatum. I. Purification, assay, and general properties of the enzyme », J. Biol. Chem., vol. 235, n^o 5,‎ 1960, p. 1219–1224 (PMID 13799037, lire en ligne [PDF])
• Bentley R et Bhate DS, « Mutarotase from Penicillium notatum. II. The mechanism of the mutarotation reaction », J. Biol. Chem., vol. 235, n^o 5,‎ 1960, p. 1225–1233 (PMID 13799038, lire en ligne [PDF])
• KEILIN D, HARTREE EF, « Biological catalysis of mutarotation of glucose », Biochem. J., vol. 50, n^o 3,‎ 1952, p. 341–8 (PMID 14915955, PMCID 1197658)
• LEVY GB, COOK ES, « A rotographic study of mutarotase », Biochem. J., vol. 57, n^o 1,‎ 1954, p. 50–5 (PMID 13159947, PMCID 1269703)

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