CAD (protéine) — Wikipédia
Protéine trifonctionnelle CAD | ||
![]() Domaine dihydroorotase de la protéine CAD humaine (PDB 4C6C[1]) | ||
Caractéristiques générales | ||
---|---|---|
Nom approuvé | Carbamyl-phosphate synthétase II / Aspartate carbamoyltransférase / Dihydroorotase | |
Symbole | CAD | |
N° EC | 6.3.5.5+2.1.3.2+3.5.2.3 | |
Homo sapiens | ||
Locus | 2p23.3 | |
Masse moléculaire | 242 984 Da[2] | |
Nombre de résidus | 2 225 acides aminés[2] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La protéine trifonctionnelle CAD est une grosse protéine constituée d'une chaîne polypeptidique unique possédant trois activités enzymatiques distinctes :
Elles assurent les trois premières étapes de la biosynthèse des pyrimidines :
- 2 ATP + L-glutamine + HCO3− + H2O 2 ADP + phosphate + L-glutamate + carbamyl-phosphate ;
- carbamyl-phosphate + L-aspartate phosphate + N-carbamyl-L-aspartate ;
- N-carbamyl-L-aspartate (S)-dihydroorotate + H2O.
Cette protéine est régulée de manière post-traductionnelle par la cascade des MAP kinases [3]et la voie mTORC1[4],[5], ce qui stimule la biosynthèse des pyrimidines pour maintenir la croissance des cellules. Chez l'homme, la protéine CAD compte 2 225 résidus d'acides aminés, pour une masse de 243 kDa, et est codée par le gène CAD, situé sur le chromosome 2.
Carbamyl-phosphate synthétase II
N° EC | EC |
---|---|
N° CAS |
IUBMB | Entrée IUBMB |
---|---|
IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Aspartate carbamoyltransférase
N° EC | EC |
---|---|
N° CAS |
IUBMB | Entrée IUBMB |
---|---|
IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Dihydroorotase
N° EC | EC |
---|---|
N° CAS |
IUBMB | Entrée IUBMB |
---|---|
IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Araceli Grande-García, Nada Lallous, Celsa Díaz-Tejada et Santiago Ramón-Maiques, « Structure, Functional Characterization, and Evolution of the Dihydroorotase Domain of Human CAD », Structure, vol. 22, no 2, , p. 185-198 (PMID 24332717, DOI 10.1016/j.str.2013.10.016, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- L. M. Graves, H. I. Guy, P. Kozlowski et M. Huang, « Regulation of carbamoyl phosphate synthetase by MAP kinase », Nature, vol. 403, no 6767, , p. 328–332 (ISSN 0028-0836, PMID 10659854, DOI 10.1038/35002111, lire en ligne, consulté le )
- Issam Ben-Sahra, Jessica J. Howell, John M. Asara et Brendan D. Manning, « Stimulation of de novo pyrimidine synthesis by growth signaling through mTOR and S6K1 », Science (New York, N.Y.), vol. 339, no 6125, , p. 1323–1328 (ISSN 1095-9203, PMID 23429703, PMCID 3753690, DOI 10.1126/science.1228792, lire en ligne, consulté le )
- Aaron M. Robitaille, Stefan Christen, Mitsugu Shimobayashi et Marion Cornu, « Quantitative phosphoproteomics reveal mTORC1 activates de novo pyrimidine synthesis », Science (New York, N.Y.), vol. 339, no 6125, , p. 1320–1323 (ISSN 1095-9203, PMID 23429704, DOI 10.1126/science.1228771, lire en ligne, consulté le )