La cyclophiline C est une protéine appartenant à la famille des cyclophilines ayant une activité de Peptidyl prolyl isomérase. Son gène est le PPIC situé sur le chromosome 5 humain.
Il est essentiellement exprimé au niveau des reins[5].
Comme les autres peptidyl prolyl isomérases, elle permet la transformation de certaines protéines de la forme trans à la forme cis, modulant leur activité[6].
Elle se lie à une glycoprotéine de 77 Kdaltons, appelée le CyCAP (« cyclophilin C associated protein », son mode d'action nécessitant cette liaison[7]. Elle active alors la fonction phagocytaire des macrophages[6] et diminue la réaction inflammatoire[8].
Elle intervient dans la dégradation de l'ADN et dans l'apoptose[9].
La liaison avec le CyCAP est inhibée par la cyclosporine A qui inactive l'action de la cyclophiline C[10].
- ↑ a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000168938 - Ensembl, May 2017
- ↑ a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000024538 - Ensembl, May 2017
- ↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ Perrucci GL, Gowran A, Zanobini M et al. Peptidyl-prolyl isomerases: a full cast of critical actors in cardiovascular diseases, Cardiovasc Res, 2015;106:353-364
- ↑ a et b Yamaguchi R, Hosaka M, Torii S et al. Cyclophilin C-associated protein regulation of phagocytic functions via NFAT activation in macrophages, Brain Res, 2011;1397:55–65
- ↑ Friedman J, Trahey M, Weissman I, Cloning and characterization of cyclophilin C-associated protein: a candidate natural cellular ligand for cyclophilin C, Proc Natl Acad Sci, USA 1993;90:6815–6819
- ↑ Trahey M, Weissman IL, Cyclophilin C-associated protein: a normal secreted glycoprotein that down-modulates endotoxin and proinflammatory responses in vivo, Proc Natl Acad Sci USA, 1999;96:3006–3011
- ↑ Montague JW, Hughes FM Jr, Cidlowski JA, Native recombinant cyclophilins A, B, and C degrade DNA independently of peptidylprolyl cis-trans-isomerase activity. Potential roles of cyclophilins in apoptosis, J Biol Chem, 1997;272:6677–6684
- ↑ Friedman J, Weissman I, Two cytoplasmic candidates for immunophilin action are revealed by affinity for a new cyclophilin: one in the presence and one in the absence of CsA, Cell, 1991;66:799–806