Entéropeptidase — Wikipédia

Entéropeptidase
Caractéristiques générales
Symbole	PRSS7
Synonymes	entérokinase
Fonction	protéase à sérine
Homo sapiens
Numéro CAS	9014-74-8
Autre symbole	ENTK
Chromosome et locus	21q21
N° EC	3.4.21.9
Entrez	5651
HUGO	9490
OMIM	606635
UniProt	P98073
RefSeq	NM_002772

L'entéropeptidase (EC 3.4.21.9) (ou entérokinase) est une enzyme de la famille des hydrolases intervenant dans la digestion. Elle est produite par les cellules épithéliales du duodénum puis sécrétée par les glandes duodénales, les cryptes de Lieberkühn, chaque fois que de la nourriture passe de l'estomac dans le duodénum. Le rôle principal de l'entéropeptidase est d'activer le trypsinogène en trypsine par élimination d'un oligopeptide C-terminal, et a donc un rôle-clé dans la digestion.

Bien qu'elle ait un mécanisme d'action de type protéase à sérine, elle n'est pas inhibée par les inhibiteurs de trypsine.

Elle est formée de deux chaînes : une chaîne lourde (82 à 140 kD) qui permet de fixer l'enzyme sur la paroi intestinale, et une chaîne légère (35 à 62 kD) qui contient le site actif.

Des cas isolés d'insuffisance génétique en entéropeptidase ont été rapportés.

L'entérokinase catalyse la réaction suivante :

Val-(Asp)₄-Lys-Ile-Val~(trypsinogène) → Val-(Asp)₄-Lys (hexapeptide) + Ile-Val~(trypsine).

L'entérokinase coupe au niveau d'une lysine à condition qu'elle soit précédée de 4 acides aspartiques, et qu'elle ne soit pas suivie d'une proline^[1].

En dépit de son nom, l'entérokinase n'est pas une kinase. Elle fut nommée ainsi parce qu'elle modifie le degré d'activité enzymatique de son substrat par une réaction de clivage protéolytique. Les kinases agissent de même par une réaction de phosphorylation.

L'entéropeptidase humaine comporte 1019 acides aminés (784 acides aminés pour la chaîne lourde et 235 pour la chaîne légère).

• (en) Kunitz M., « Formation of trypsin from crystalline trypsinogen by means of enterokinase. », J. Gen. Physiol., vol. 22, n^o 4,‎ mars 1939, p. 429-446
• (en) Huang L., Ruan H., Gu W., Xu Z., Cen P., Fan L., « Functional expression and purification of bovine enterokinase light chain in recombinant Escherichia coli », Prep. Biochem. Biotechnol., vol. 37, n^o 3,‎ 2007, p. 205-217
• (en) Rawlings ND, Barrett AJ, « Evolutionary families of peptidases », Biochem. J., vol. 290,‎ février 1993, p. 205-218
• (en) Holzinger A, Maier EM, Bück C, Mayerhofer PU, Kappler M, Haworth JC, Moroz SP, Hadorn HB, Sadler JE, Roscher AA, « Mutations in the proenteropeptidase gene are the molecular cause of congenital enteropeptidase deficiency », Am. J. Hum. Genet., vol. 70, n^o 1,‎ janvier 2002, p. 20-25

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