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DeutschFacteur de terminaison — Wikipédia
Un facteur de terminaison (ou Release Factor), souvent désigné par l'acronyme RF est une enzyme qui catalyse la réaction d'hydrolyse de la liaison ester entre le peptide néo-synthétisé et l'ARN de transfert[1].
Il représente donc l'effecteur majeur de terminaison de la traduction en reconnaissant le codon-stop au niveau de l'ARN messager.
En effet, lorsque le ribosome arrive au niveau d'un codon stop, ce dernier interagit avec ces facteurs de terminaison ou RF (Release factor) au niveau du site A du ribosome. Ceci déclenche une cascade d'événements aboutissant l'hydrolyse de la liaison ester entre la protéine terminée et l'extrémité 3'-OH de l'ARNt fixé au dernier codon.
Rôle
[modifier | modifier le code]Procaryotes
[modifier | modifier le code]Chez les bactéries, il existe trois facteurs de terminaison[2],[3],[4] :
- RF1 reconnaît les codons stop UAA et UAG
- RF2 reconnaît les codons stop UAA et UGA
- RF3 agit comme un cofacteur en hydrolysant le GTP
Le facteur de terminaison RF se positionne au car il reconnaît le codon STOP. L'ARN de transfert n'est donc pas présenté car la traduction doit s'arrêter. RF3 se positionne alors au fond du site A du ribosome et catalyse l'hydrolyse d'un GTP, cette hydrolyse enclenche la dissociation du ribosome, ce qui va libérer la chaîne peptidique et les sous unités qui iront se réassembler sur un autre site d'initiation de la traduction.
Eucaryotes
[modifier | modifier le code]Chez les eucaryotes, leurs analogues sont désignés par l'acronyme eRF[5]
- eRF1 qui reconnaît les trois codons stops UAA, UAG et UGA[6],[7]
- eRF2 qui, associé au GTP qu'il peut hydrolyser, joue le rôle d'activateur/répresseur.
Notes et références
[modifier | modifier le code]- C. M. Brown et W. P. Tate, « Direct recognition of mRNA stop signals by Escherichia coli polypeptide chain release factor two », The Journal of Biological Chemistry, vol. 269, no 52, , p. 33164–33170 (ISSN 0021-9258, PMID 7806547, lire en ligne, consulté le )
- Weaver, Robert Franklin, 1942-, Molecular biology, McGraw-Hill, (ISBN 0-07-284611-9, OCLC 53900694, lire en ligne)
- Pollard, Thomas D. (Thomas Dean), 1942- (trad. de l'anglais), Biologie cellulaire, Paris, Elsevier, , 853 p. (ISBN 2-84299-571-6, OCLC 60175264, lire en ligne)
- Gürkan Korkmaz et Suparna Sanyal, « R213I mutation in release factor 2 (RF2) is one step forward for engineering an omnipotent release factor in bacteria Escherichia coli », The Journal of Biological Chemistry, vol. 292, no 36, , p. 15134–15142 (ISSN 1083-351X, PMID 28743745, PMCID PMC5592688, DOI 10.1074/jbc.M117.785238, lire en ligne, consulté le )
- Delattre, Jacques. et Jardillier, Jean-Claude., Biochimie pathologique : aspects moléculaires et cellulaire, Paris, Flammarion médecine-sciences, , 317 p. (ISBN 2-257-10946-5, OCLC 54788473, lire en ligne)
- Cours de biochimie et de génomique , UFR médecine , DFGSM 2 et PACES, Pr Emmanuel Cornillot, PRU-PH Hôpital St Eloi 2017/2018
- Clyde L. Denis, Roy Richardson, Shiwha Park et Chongxu Zhang, « Defining the protein complexome of translation termination factor eRF1: Identification of four novel eRF1-containing complexes that range from 20S to 57S in size », Proteins, (ISSN 1097-0134, PMID 29139201, DOI 10.1002/prot.25422, lire en ligne, consulté le )
