Sorbitol déshydrogénase — Wikipédia

Sorbitol déshydrogénase

Sorbitol déshydrogénase humaine complexée avec le NAD⁺ (PDB 1PL8^[1])

Données clés

N° EC	EC 1.1.1.14
N° CAS	9028-21-1

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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La sorbitol déshydrogénase (SDH), ou L-iditol 2-déshydrogénase, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

L-iditol + NAD⁺  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  L-sorbose + NADH + H⁺.

Cette enzyme est très largement distribuée chez les êtres vivants et a été retrouvée chez les archées, les bactéries, les levures, les plantes et les animaux. Elle agit sur un grand nombre d'alditols, notamment sur le L-iditol, le D-glucitol, le D-xylitol et le D-galactitol. Des enzymes de tissus différents auront des spécificités différentes vis-à-vis des substrats. Cette enzyme est spécifique du NAD⁺ et ne fonctionne pas avec le NADP⁺. Un cation de zinc intervient également dans la catalyse.

Elle est connue notamment pour convertir le sorbitol, issu du glucose, en fructose^[2] :

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