α-カテニン

catenin (cadherin-associated protein), alpha 1, 102kDa
ヒトα-カテニン Mドメインの結晶構造 PDB: 1H6G
識別子
略号 CTNNA1
Entrez英語版 1495
HUGO 2509
OMIM 116805
RefSeq NM_001903
UniProt P35221
他のデータ
遺伝子座 Chr. 5 q31.2
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catenin (cadherin-associated protein), alpha 2
識別子
略号 CTNNA2
Entrez英語版 1496
HUGO 2510
OMIM 114025
RefSeq NM_004389
UniProt P26232
他のデータ
遺伝子座 Chr. 2 p12-p11.1
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catenin (cadherin-associated protein), alpha 3
識別子
略号 CTNNA3
Entrez英語版 29119
HUGO 2511
OMIM 607667
RefSeq NM_013266
UniProt Q9UI47
他のデータ
遺伝子座 Chr. 10 q21
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α-カテニン: alpha-catenin)は、カドヘリンアクチン細胞骨格とを連結する主要なタンパク質として機能する[1]。アクチン結合タンパク質であるビンキュリン[2]α-アクチニン英語版[3]がα-カテニンに結合することが報告されている。α-カテニンは、アクチンフィラメントとE-カドヘリン/β-カテニン複合体の双方に同時に高親和性で結合することはないことが示唆されている[4]。α-カテニンはβ-カテニンと複合体を形成していない場合には、二量体化してアクチンフィラメントを調節する機能を持つことが観察されており[5]、おそらくArp2/3複合体英語版と競合している[6]。α-カテニンは大きな動的挙動を示す[7]。α-カテニンのアミノ酸配列はビンキュリンの配列と類似している[8]

種類

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ヒトでは3つのα-カテニン遺伝子が発現している。

  • CTNNA1英語版 — αE-カテニン(α1-カテニン)
  • CTNNA2 — αN-カテニン(α2-カテニン)
  • CTNNA3 — αT-カテニン(α3-カテニン)

出典

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  1. ^ Cooper, Geoffrey M. (2000). “Figure 11.14: Model of attachment of actin filaments to catenin-cadherin complexes”. The Cell: A Molecular Approach (2nd ed.). Sinauer Associates. ISBN 978-0-87893-219-1. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9908/figure/A1784/ 
  2. ^ “alpha-Catenin-vinculin interaction functions to organize the apical junctional complex in epithelial cells”. J. Cell Biol. 142 (3): 847–57. (August 1998). doi:10.1083/jcb.142.3.847. hdl:1854/LU-151543. PMC 2148175. PMID 9700171. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2148175/. 
  3. ^ “Interaction of alpha-actinin with the cadherin/catenin cell-cell adhesion complex via alpha-catenin”. J. Cell Biol. 130 (1): 67–77. (July 1995). doi:10.1083/jcb.130.1.67. PMC 2120515. PMID 7790378. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2120515/. 
  4. ^ “Deconstructing the cadherin-catenin-actin complex”. Cell 123 (5): 889–901. (December 2005). doi:10.1016/j.cell.2005.09.020. PMC 3368712. PMID 16325582. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3368712/. 
  5. ^ “Alpha-catenin structure and nanoscale dynamics in solution and in complex with F-actin”. Biophysical Journal 115 (4): 642–654. (Aug 21, 2018). Bibcode2018BpJ...115..642N. doi:10.1016/j.bpj.2018.07.005. PMC 6104293. PMID 30037495. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6104293/. 
  6. ^ “Alpha-catenin is a molecular switch that binds E-cadherin-beta-catenin and regulates actin-filament assembly”. Cell 123 (5): 903–15. (December 2005). doi:10.1016/j.cell.2005.09.021. PMC 3369825. PMID 16325583. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3369825/. 
  7. ^ “Activated nanoscale actin-binding domain motion in the catenin-cadherin complex revealed by neutron spin echo spectroscopy”. Proc Natl Acad Sci USA 118 (13): e2025012118. (March 30, 2021). Bibcode2021PNAS..11825012F. doi:10.1073/pnas.2025012118. PMC 8020631. PMID 33753508. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8020631/. 
  8. ^ “The 102 kd cadherin-associated protein: similarity to vinculin and posttranscriptional regulation of expression”. Cell 65 (5): 849–57. (May 1991). doi:10.1016/0092-8674(91)90392-C. PMID 1904011. 

関連項目

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外部リンク

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