Glukokinaza – Wikipedia, wolna encyklopedia

Glukokinaza (EC 2.7.1.2[1]) – enzym katalizujący reakcję fosforylowania glukozy do glukozo-6-fosforanu. Glukokinaza występuje w komórkach wątroby, trzustki, przewodu pokarmowego i mózgu u człowieka oraz większości kręgowców. W każdym z tych organów odgrywa ona istotną rolę w regulacji metabolizmu węglowodanów. W odpowiedzi na zmiany stężenia glukozy, glukokinaza decyduje o przebiegu metabolizmu komórki. Aby katalizować fosforylację glukozy wymagane jest jej odpowiednio wysokie stężenie, ponieważ Km glukokinazy (10 mmol/l) jest znacznie wyższa niż w przypadku heksokinazy (0,05 mmol/l)[2]. Ufosforylowana glukoza, w przeciwieństwie do nieufosforylowanej, nie może swobodnie opuścić komórki.

Uproszczony schemat reakcji katalizowanej przez glukokinazę[1]:

glukoza + ATPglukozo-6-fosforan + ADP

Alpha-D-Glucopyranose + ATP → Alpha-D-Glucose-6-phosphat + ADP

Przypisy

[edytuj | edytuj kod]
  1. a b Enzyme entry: EC 2.7.1.2, [w:] Enzyme nomenclature database [online], SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).
  2. Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 212-213. ISBN 978-83-200-3573-5.