Bacteriorrodopsina – Wikipédia, a enciclopédia livre
Bacteriorrodopsina é uma proteína utilizada pelas Archaea, notavelmente por membros da classe Halobacteria. Atua como um bomba de protões, isto é, que capta a energia da luz e usa-a para mover protons para fora da membrana da célula.[1] O gradiente de protões resultante é convertido subsequentemente em energia química.[2] A bacteriorrodopsina foi descoberta em 1967 por Richard Henderson e Nigel Unwin e sua função como bomba de protões foi descrita logo depois.[3]
Estrutura
[editar | editar código-fonte]![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6b/Bacteriorhodopsin_conformation_change.gif/300px-Bacteriorhodopsin_conformation_change.gif)
A bacteriorrodopsina é uma proteína integral de membrana geralmente ocorrendo sob a forma de distintos pedaços de treliças cristalinas hexagonais de cor púrpura, que podem ocupar até quase 50% da área superficial da célula de uma arqueobactéria. A rede hexagonal se compõe de três cadeias idênticas de proteína, cada uma girada em 120 graus em relação às demais. Cada cadeia é composta de sete alfa-hélices transmembrana e de uma molécula de retinal localizada profundamente em seu interior, a estrutura típica das proteínas de retinilideno. O retinal altera sua conformação ao absorver um fóton, produzindo uma mudança de conformação nas proteínas vizinhas e na bomba de protões.
É a molécula da retina, que muda sua conformação quando absorve um fotão, resultando numa alteração conformacional da proteína circundante e da acção de bombeamento de protões.[4]
Uso
[editar | editar código-fonte]As bacteriorrodopsinas vêm sendo utilizadas em diversas aplicações na eletrônica molecular, como a produção de chip de computador, interferômetros e até mesmo a produção de olhos artificiais. Apresenta ainda propriedades antioxidantes e radioprotetoras e é utilizada como aditivo ativo biológico.[5]
Em 2005, pesquisadores descobriram que a bacteriorrodopsina possui a capacidade de retardar a luz para um valor de até menos de 0,091 mm/s, a menor velocidade obtida até então. O experimento reforçou a aplicabilidade da bacteriorrodopsina em sistemas óticos e redes de telecomunicações.[6]
Galeria
[editar | editar código-fonte]- A bacteriorodopsina é um trímero. A linha vermelha indica o lado extracelular (EC) da membrana
- Acoplamento quimiosmótico entre a energia do sol, a bacteriorodopsina e a fosforilação por ATP sintase (energia química) durante a fotossíntese em bactérias halofílicas Halobacterium salinarum (sin. H. halobium). A parede celular bacteriana foi omitida.[10][11]
Referências
- ↑ Voet, Judith G.; Voet, Donald (2004). Biochemistry. New York: J. Wiley & Sons. ISBN 0-471-19350-X
- ↑ «Bacteriorhodopsin: Pumping Ions»
- ↑ Donald Voet; Judith G. Voet; Charlotte W. Pratt. Fundamentos de bioquímica: A Vida em Nível Molecular. Artmed; ISBN 978-85-363-1484-6. p. 254.
- ↑ Hayashi S, Tajkhorshid E, Schulten K (setembro de 2003). «Molecular dynamics simulation of bacteriorhodopsin's photoisomerization using ab initio forces for the excited chromophore». Biophysical Journal. 85 (3): 1440–9. PMC 1303320
. PMID 12944261. doi:10.1016/S0006-3495(03)74576-7
- ↑ Pesquisadores russos "jogaram lá em baixo" o preço de produção da bacteriorodopsina. Laboratório de Química do Estado Sólido, acessado em 26 de setembro de 2010
- ↑ Proteína de bactérias ‘segura’ a luz UNESP, acessado em 26 de setembro de 2010
- ↑ a b Nishikawa, T.; Murakami, M. (28 de março de 2005). «Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin.». RCSB Protein Data Bank (PDB). doi:10.2210/pdb1x0s/pdb. PDB ID: 1X0S. Consultado em 7 de outubro de 2012
- ↑ a b Nishikawa, T.; Murakami, M. (2005). «Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin in the dark-adapted state.». Elsevier. J.Mol.Biol. 352: 319–328. PMID 16084526. doi:10.1016/j.jmb.2005.07.021. PDB ID: 1X0S. Consultado em 7 de outubro de 2012
- ↑ a b Image created with RasTop (Molecular Visualization Software).
- ↑ Nicholls D. G., Ferguson S, J. (1992). Bioenergetics 2 2nd ed. San Diego: Academic Press. ISBN 9780125181242
- ↑ Stryer, Lubert (1995). Biochemistry fourth ed. New York - Basingstoke: W. H. Freeman and Company. ISBN 978-0716720096