Poliamina – Wikipédia, a enciclopédia livre

Estrutura química da putrescina.
Estrutura química da espermidina.

As poliaminas são moléculas de natureza policatiónica presentes tanto em plantas, como em animais e microorganismos. Nas primeiras actuam como fito-hormonas, isto é, reguladores do desenvolvimento, ainda que dita actuação é questionada por alguns cientístas,[1] devido a que sua concentração na planta é muito elevada, o que é oposto à ideia de que intervenham como hormonas, substâncias, que por definição, são activas em muito baixas doses: poderia ser que actuassem simplesmente como segundos mensageiros.[1] Não obstante, fica claro que afectam aspectos do desenvolvimento, crescimento, senescência e resposta ao estresse.

As poliaminas mais eminentes em plantas são a diamina putrescina, a triamina espermidina e a tetraamina espermina. Devido à natureza policatiónica, podem unir-se e estabilizar polímeros ricos em cargas negativas como é o ADN,[2] mas também a fosfolípidos e proteínas.[1] Ditas funções postulam-se igualmente para animais e microorganismos.

Um exemplo da sua importância é que quando a sua síntese está inibida, o ciclo celular detém-se ou retarda, a não ser que se adicionem exogenamente. A maioria das células eucariotas possuem um sistema de transporte de poliaminas localizado na membrana plasmática que facilita a captação de poliaminas exógenas. Dito sistema, de vital importância em tecidos animais que se encontram em proliferação, é um alvo farmacológico no desenvolvimento de novos compostos quimioterapêuticos.[3]

Recentemente, o interesse pelo mecanismo da biossíntese de poliaminas tem aumentado, pois elas fornecem informações cruciais para o desenvolvimento de inibidores que podem ser usados como agentes farmacológicos.[4]

As poliaminas putrescina, espermidina e espermina são sintetizadas, interconvertidas e degradadas através de uma série bem estabelecida de reações enzimáticas, podendo ser divididas em duas vias metabólicas: a primeira envolvendo a L-ornitina, obtida pela ação da ornitina descarboxilase (ODC), e a segunda via através da obtenção da agmatina pela ação da arginina descarboxilase (ADC). [5]

O percursor imediato das poliaminas é a diamina putrescina resultante da descarboxilação da ornitina pela ação da ornitina descarboxilase. A putrescina formada é então convertida em espermidina e espermina através da ação de duas aminopropiltransferases distintas, a espermidina sintase e a espermina sintase, enzimas as quais utilizam a S-adenosil-L-metionina descarboxilada (dSAM) como dador do grupo aminopropilo. Alternativamente, a espermidina pode ser covertida a termoespermina pela espermina sintase do gene ACL5, em Arabidopsis.

A enzima ornitina descarboxilase (ODC) de espécies como H. Vulgare e S. Lycopersicum geralmente exibem o efeito de inibição pelo produto final, ou seja, esta enzima é inibida na presença de putrescina, espermidina ou espermina.

Ao contrário, a enzima arginina descarboxilase (ADC) de espécies como A.sativa e O.sativa se mostraram ser insensíveis às poliaminas, mas são inibidas pela agmatina. Estress ambiental aumenta a atividade desta enzima, regulando positivamente a produção de putrescina. Em Arabidopsis, os genes ADC1 e ADC2 que codificam esta enzima são transcricionalmente ativadas por estress abiótico como, por exemplo, baixas temperaturas, alta concentração salina, desidratação e também pelo tratamento com ácido abscísico (ABA).

O α-difluormetilarginina e o α-difluormetilortinina são potentes inibidores irreversíveis das enzimas ADC e ODC, respectivamente.

A síntese de a S-adenosil-L-metionina descarboxilada (dSAM) é inibida pela espermidina mais aumenta em resposta a níveis maiores de putrescina.[6]


  1. a b c Fundamentos de Fisiología Vegetal. Mc Graw Hill Interamericana de España SAU. [S.l.: s.n.] 2000. ISBN 84-486-0258-7  |nome1= sem |sobrenome1= em Authors list (ajuda)
  2. Microbiología. McGraw-Hill Interamericana de España, S.A.U. [S.l.: s.n.] 199. ISBN 84-486-0261-7  |nome1= sem |sobrenome1= em Authors list (ajuda)
  3. Wang, C.; Delcros, J.-G.; Cannon, L.; Konate, F.; Carias, H.; Biggerstaff, J.; Gardner, R.; Phanstiel, O. Defining the molecular requirements for the selective delivery of polyamine-conjugates into cells containing active polyamine transporters. J. Med. Chem. 2003, 46, 5129-5138.
  4. ARAÚJO, M.J.S.M.P. Síntese de poliaminas naturais seletivamente protegidas derivatização e síntese total. Dissertação para Doutoramento em Química Orgânica na Faculdade de Ciências da Universidade do Porto 1995.
  5. Srivenugopal KS, Adiga PR (September 1981). "Enzymic conversion of agmatine to putrescine in Lathyrus sativus seedlings. Purification and properties of a multifunctional enzyme (putrescine synthase).". J. Biol. Chem. 256 (18): 9532–41. PMID 6895223
  6. BUCHANAM, B.B., Gruissem, W., Jones, R.L. Biochemistry & Molecular Biology of Plants. 2nd Edition, p.818-825. Rockville, Maryland: American Society of Plant Physiologists. (2015)