Vault (organela) – Wikipédia, a enciclopédia livre

Estrutura do complexo vault de uma célula do fígado de rato.

A vault ou vault ribonucleoproteína citoplasmática é uma organela eucariótica, cuja função não é totalmente compreendida. Descoberto e isolado com sucesso pelo biólogo celular Nancy Kedersha e o bioquímico Leonard Rome da Escola de medicina do UCLA em 1980, as vaults são organelas citoplasmáticas que sob um microscópio eletrônico se assemelham a arcos da abóbada do teto de uma catedral, com simetria de 39 vezes.[1] Elas estão presentes em muitos tipos de células eucariontes e parecem ser altamente conservadas entre os eucariotas.[2] As vaults tornar-se parte de balsas lipídicas, onde podem desempenhar o papel de combater patogénios.[3]

Morfologia

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Asvaults são grandes partículas de ribonucleoproteínas. Têm cerca de 3 vezes o tamanho de uma ribossomo e pesam cerca de 13 M Da, elas são encontradas em variadas céluas eucarióticas.[4] As vaults consistem principalmente de proteína s, o que torna difícil as técnicas de contraste convencionais. A estrutura da proteína é composta por muitos vaults de protéina principal (MVP) ligadas a uma das duas proteínas vault menores. Dois grandes complexos de vários vaults MVP e uma proteína menor juntas para formarem a organela vault. Elas também contêm pequenas RNA de vaults (vRNAs, também conhecido como vtRNAs) de 86-141 com bases.[5]

Função

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Apesar de não estar completamente esclarecido, as vaults têm sido associados aos poros do complexo nuclear e sua forma octogonal parece suportar isso.[6] Concluiu-se que a função das vaults é o transporte de moléculas, tais como ARNm, a partir da núcleo a partes do citoplasma.[7] Pensa-se também que vaults desempenham papel na síntese de proteínas.[8]

Associação com câncer

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No final de 1990, os pesquisadores descobriram que as vaults (especialmente a MVP) apareciam sobre-expressas em pacientes com câncer que foram diagnosticados com resistência a drogas, que é a resistência contra muitos tratamentos de quimioterapia.[9] Embora isto não prova que o aumento do número de vaults levam à resistência aos medicamentos isso demonstra algum tipo de envolvimento. Essa característica tem o potencial ajudar a descobrir os mecanismos por trás da resistência aos fármacos em células tumorais e melhorar os fármacos anticancerígenos.[10]

Conservação evolutiva

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As células da Drosophila melanogaster não possuem vaults

As vaults foram identificadas em mamíferos, anfíbio s, aves e Dictyostelium discoideum.[2] O modelo de vault usado pelo banco de dados Pfam identificou homólogos em Paramecium tetraurelia, Kinetoplastea, muitos vertebrados, uma cnidaria, Moluscoss, Trichoplax adhaerens, platelmintos, Echinococcus granulosus e Choanoflagellata.[11]

Embora as vaults têm sido observadas em muitas espécies eucarióticas, algumas espécies não parecem ter a proteína. Estas incluem:[12]

Estas quatro espécies são organismo modelo para plantas, nematóides, genética animal e fungos, respectivamente. Apesar destas excepções, o elevado grau de semelhança de vaults em organismos que têm implica algum tipo de importância evolutiva.[2]

Referências

  1. ↑ Tanaka H, Kato K, Yamashita E,; et al. (janeiro de 2009). «The structure of rat liver vault at 3.5 angstrom resolution». Science. 323 (5912): 384–8. PMID 19150846. doi:10.1126/science.1164975 
  2. ↑ a b c Kedersha NL, Miquel MC, Bittner D, Rome LH (1990). «Vaults. II. Ribonucleoprotein structures are highly conserved among higher and lower eukaryotes.». J Cell Biol. 110 (4): 895–901. PMC 2116106Acessível livremente. PMID 1691193. doi:10.1083/jcb.110.4.895 
  3. ↑ Tanaka H, Kato K, Yamashita E,; et al. (janeiro de 2009). «The structure of rat liver vault at 3.5 angstrom resolution». Science. 323 (5912): 384–8. PMID 19150846. doi:10.1126/science.1164975 
  4. ↑ Kedersha N. L., Heuser J. E., Chugani D. C., Rome L. H. (1991). «Vaults. III. Vault ribonucleoprotein particles open into flower-like structures with octagonal symmetry». J. Cell Biol. 112 (2): 225–235. PMC 2288824Acessível livremente. PMID 1988458. doi:10.1083/jcb.112.2.225 
  5. ↑ van Zon A, Mossink MH, Scheper RJ, Sonneveld P, Wiemer EA (setembro de 2003). «The vault complex». Cell. Mol. Life Sci. 60 (9): 1828–37. PMID 14523546. doi:10.1007/s00018-003-3030-y 
  6. ↑ Unwin P. N. T., Milligan R. A. (1982). «A large particle associated with the perimeter of the nuclear pore complex». J. Cell Biol. 93 (1): 63–75. PMC 2112107Acessível livremente. PMID 7068761. doi:10.1083/jcb.93.1.63 
  7. ↑ Chugani DC, Rome LH, Kedersha NL (setembro de 1993). «Evidence that vault ribonucleoprotein particles localize to the nuclear pore complex». J. Cell. Sci. 106: 23–9. PMID 8270627 
  8. ↑ Cannon, Joseph N.; Stanfield, Cindy L; Niles, Mary Jane; Germann, William J (2007). Principles of human physiology 3rd ed. San Francisco: Pearson/Benjamin Cummings. p. 41. ISBN 978-0-8053-8286-0 
  9. ↑ Mossink MH, van Zon A, Scheper RJ, Sonneveld P, Wiemer EA (outubro de 2003). «Vaults: a ribonucleoprotein particle involved in drug resistance?». Oncogene. 22 (47): 7458–67. PMID 14576851. doi:10.1038/sj.onc.1206947 
  10. ↑ Kickhoefer VA, Vasu SK, Rome LH (maio de 1996). «Vaults are the answer, what is the question?». Trends Cell Biol. 6 (5): 174–8. PMID 15157468. doi:10.1016/0962-8924(96)10014-3 
  11. ↑ http://pfam.sanger.ac.uk/family/PF01505 Arquivado em 16 de junho de 2012, no Wayback Machine. Major Vault Protein repeat Pfam family
  12. ↑ Rome L, Kedersha N, Chugani D (1991). «Unlocking vaults: organelles in search of a function.». Trends Cell Biol. 1 (2-3): 47–50. PMID 14731565. doi:10.1016/0962-8924(91)90088-Q 

Ligações externas

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