Аденозиндезаміназа — Вікіпедія

ADA
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3IAR
Ідентифікатори
Символи	ADA, entrez:100, Adenosine deaminase, ADA1
Зовнішні ІД	OMIM: 608958 MGI: 87916 HomoloGene: 37249 GeneCards: ADA
Реагує на сполуку
	pentostatin, coformycin
Онтологія гена
Молекулярна функція	• deaminase activity; • zinc ion binding; • зв'язування з іоном металу; • hydrolase activity; • purine nucleoside binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • adenosine deaminase activity;
Клітинна компонента	• мембрана; • cytoplasmic vesicle lumen; • cell surface; • міжклітинні контакти; • soma; • dendrite cytoplasm; • GO:0016023 cytoplasmic vesicle; • external side of plasma membrane; • міжклітинний простір; • цитоплазма; • лізосома; • гіалоплазма; • клітинна мембрана;
Біологічний процес	• positive regulation of T cell differentiation; • histamine secretion; • negative regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep; • purine nucleotide salvage; • positive regulation of T cell differentiation in thymus; • positive regulation of calcium-mediated signaling; • xanthine biosynthetic process; • response to hypoxia; • lung development; • placenta development; • deoxyadenosine catabolic process; • positive regulation of T cell receptor signaling pathway; • adenosine metabolic process; • purine-containing compound salvage; • dATP catabolic process; • GO:0010260 старіння людини; • negative regulation of thymocyte apoptotic process; • negative regulation of apoptotic process; • in utero embryonic development; • negative regulation of mature B cell apoptotic process; • nucleotide metabolic process; • response to vitamin E; • positive regulation of heart rate; • negative regulation of adenosine receptor signaling pathway; • response to morphine; • regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin; • T cell activation; • адгезія клітин; • positive regulation of T cell activation; • positive regulation of B cell proliferation; • trophectodermal cell differentiation; • regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep; • hypoxanthine biosynthetic process; • purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process; • germinal center B cell differentiation; • liver development; • lung alveolus development; • Peyer's patch development; • negative regulation of mucus secretion; • inosine biosynthetic process; • positive regulation of smooth muscle contraction; • negative regulation of inflammatory response; • negative regulation of leukocyte migration; • positive regulation of germinal center formation; • positive regulation of alpha-beta T cell differentiation; • embryonic digestive tract development; • negative regulation of penile erection; • regulation of T cell differentiation; • response to hydrogen peroxide; • adenosine catabolic process; • hypoxanthine salvage;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	100
	11486
	ENSG00000196839
	ENSMUSG00000017697
	P00813
	P03958
	NM_000022; NM_001322050; NM_001322051
	NM_001272052; NM_007398
	NP_000013; NP_001308979; NP_001308980
	NP_001258981; NP_031424
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ADA (англ. Adenosine deaminase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 20-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 363 амінокислот, а молекулярна маса — 40 764^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAQTPAFDKP	KVELHVHLDG	SIKPETILYY	GRRRGIALPA	NTAEGLLNVI
GMDKPLTLPD	FLAKFDYYMP	AIAGCREAIK	RIAYEFVEMK	AKEGVVYVEV
RYSPHLLANS	KVEPIPWNQA	EGDLTPDEVV	ALVGQGLQEG	ERDFGVKARS
ILCCMRHQPN	WSPKVVELCK	KYQQQTVVAI	DLAGDETIPG	SSLLPGHVQA
YQEAVKSGIH	RTVHAGEVGS	AEVVKEAVDI	LKTERLGHGY	HTLEDQALYN
RLRQENMHFE	ICPWSSYLTG	AWKPDTEHAV	IRLKNDQANY	SLNTDDPLIF
KSTLDTDYQM	TKRDMGFTEE	EFKRLNINAA	KSSFLPEDEK	RELLDLLYKA
YGMPPSASAG	QNL

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до гідролаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинна адгезія, метаболізм нуклеотидів, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані, клітинних контактах, цитоплазматичних везикулах, лізосомі.

Література

Wiginton D.A., Adrian G.S., Hutton J.J. (1984). Sequence of human adenosine deaminase cDNA including the coding region and a small intron. Nucleic Acids Res. 12: 2439—2446. PMID 6546794 DOI:10.1093/nar/12.5.2439
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Lindley E.R., Pisoni R.L. (1993). Demonstration of adenosine deaminase activity in human fibroblast lysosomes. Biochem. J. 290: 457—462. PMID 8452534 DOI:10.1042/bj2900457
Kameoka J., Tanaka T., Nojima Y., Schlossman S.F., Morimoto C. (1993). Direct association of adenosine deaminase with a T cell activation antigen, CD26. Science. 261: 466—469. PMID 8101391 DOI:10.1126/science.8101391
Gonzalez-Gronow M., Hershfield M.S., Arredondo-Vega F.X., Pizzo S.V. (2004). Cell surface adenosine deaminase binds and stimulates plasminogen activation on 1-LN human prostate cancer cells. J. Biol. Chem. 279: 20993—20998. PMID 15016824 DOI:10.1074/jbc.M401023200
Rostampour F., Biglari M., Vaisi-Raygani A., Salimi S., Tavilani H. (2012). Adenosine deaminase activity in fertile and infertile men. Andrologia. 44: 586—589. PMID 21919946 DOI:10.1111/j.1439-0272.2011.01231.x