Протеаза — Вікіпедія

Ця стаття не містить посилань на джерела. Ви можете допомогти поліпшити цю статтю, додавши посилання на надійні (авторитетні) джерела. Матеріал без джерел може бути піддано сумніву та вилучено. (листопад 2015)

Протеа́зи — ферменти класу гідролаз, які розщеплюють пептидний зв'язок між амінокислотами в білках.

Протеази розділяють на шість груп^{[джерело?]} за будовою активного центру ферменту:

• Серинові
• Треонінові
• Цистеїнові
• Аспаргінові
• Металопротеази
• Глутамінові

Треонінові й глутамінові протеази не були відомі до 1995 і 2004 років, відповідно^{[джерело?]}. Механізм, що використовується для розщеплення поліпептиду, залучає створення залишку амінокислоти, такого як цистеїн або треонін, або молекули води (аспаргінові, метало- і глутамінові протеази), нуклеофільну таким чином, що вона зможе атакувати карбонільну групу поліпептиду. Одним зі шляхів створення нуклеофілу є каталітична тріада, де залишок гістидину використовується для активізації серину, цистеїну або треоніну як нуклеофілу.

Це незавершена стаття з біохімії. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.