Цитидиндезаміназа — Вікіпедія

CDA
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1MQ0
Ідентифікатори
Символи	CDA, CDD, cytidine deaminase
Зовнішні ІД	OMIM: 123920 MGI: 1919519 HomoloGene: 1352 GeneCards: CDA
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein homodimerization activity; • nucleoside binding; • cytidine deaminase activity; • zinc ion binding; • зв'язування з іоном металу; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • каталітична активність; • identical protein binding; • hydrolase activity;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • extracellular region; • secretory granule lumen; • tertiary granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen;
Біологічний процес	• cytosine metabolic process; • pyrimidine nucleoside salvage; • cell surface receptor signaling pathway; • cytidine deamination; • negative regulation of cell growth; • pyrimidine-containing compound salvage; • negative regulation of nucleotide metabolic process; • protein homotetramerization; • neutrophil degranulation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	978
	72269
	ENSG00000158825
	ENSMUSG00000028755
	P32320
	P56389
	NM_001785
	NM_028176
	NP_001776
	NP_082452
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Не плутати з цитидіндезаміназами — родиною ферментів, які модифікують ДНК та РНК.

Цитидиндезаміназа (англ. Cytidine deaminase) — білок, який кодується геном CDA, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 146 амінокислот, а молекулярна маса — 16 185^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAQKRPACTL	KPECVQQLLV	CSQEAKKSAY	CPYSHFPVGA	ALLTQEGRIF
KGCNIENACY	PLGICAERTA	IQKAVSEGYK	DFRAIAIASD	MQDDFISPCG
ACRQVMREFG	TNWPVYMTKP	DGTYIVMTVQ	ELLPSSFGPE	DLQKTQ

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до підгрупи гідролаз — дезаміназ. Цей фермент каталізує реакцію відщеплення аміногрупи від нуклеотиду цитидину. Білок має сайт для зв'язування з іоном цинку.

У геномі реброплавів наявні 2 ізоформи цитидиндезамінази: CDA1 та CDA2.^[5]

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Kuhn K., Bertling W.M., Emmrich F. (1993). Cloning of a functional cDNA for human cytidine deaminase (CDD) and its use as a marker of monocyte/macrophage differentiation. Biochem. Biophys. Res. Commun. 190: 1—7. PMID 8422236 DOI:10.1006/bbrc.1993.1001
Chung S.J., Fromme J.C., Verdine G.L. (2005). Structure of human cytidine deaminase bound to a potent inhibitor. J. Med. Chem. 48: 658—660. PMID 15689149 DOI:10.1021/jm0496279
Laliberte J., Momparler R.L. (1994). Human cytidine deaminase: purification of enzyme, cloning, and expression of its complementary DNA. Cancer Res. 54: 5401—5407. PMID 7923172
Gran C., Boyum A., Johansen R.F., Lovhaug D., Seeberg E.C. (1998). Growth inhibition of granulocyte-macrophage colony forming cells by human cytidine deaminase requires the catalytic function of the protein. Blood. 91: 4127—4135. PMID 9596658

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1712 (англ.) . Архів оригіналу за 13 лютого 2018. Процитовано 25 серпня 2017. [Архівовано 2018-02-13 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, P32320 (англ.) . Процитовано 25 серпня 2017.
↑ Moroz, Leonid L.; Kocot, Kevin M.; Citarella, Mathew R.; Dosung, Sohn; Norekian, Tigran P.; Povolotskaya, Inna S.; Grigorenko, Anastasia P.; Dailey, Christopher; Berezikov, Eugene; Buckley, Katherine M.; Ptitsyn, Andrey; Reshetov, Denis; Mukherjee, Krishanu; Moroz, Tatiana P.; Bobkova, Yelena; Yu, Fahong; Kapitonov, Vladimir V.; Jurka, Jerzy; Bobkov, Yuri V.; Swore, Joshua J.; Girardo, David O.; Fodor, Alexander; Gusev, Fedor; Sanford, Rachel; Bruders, Rebecca; Kittler, Ellen; Mills, Claudia E.; Rast, Jonathan P.; Derelle, Romain; Solovyev, Victor V.; Kondrashov, Fyodor A.; Swalla, Billie J.; Sweedler, Jonathan V.; Rogaev, Evgeny I.; Halanych, Kenneth M.; Kohn, Andrea B. (2014). The ctenophore genome and the evolutionary origins of neural systems. Nature. 510 (7503): 109—114. doi:10.1038/nature13400. ISSN 0028-0836.

Див. також

Хромосома 1

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1712 (англ.) . Архів оригіналу за 13 лютого 2018. Процитовано 25 серпня 2017. [Архівовано 2018-02-13 у Wayback Machine.]

[UniProt-4] UniProt, P32320 (англ.) . Процитовано 25 серпня 2017.

[MorozKocot2014-5] Moroz, Leonid L.; Kocot, Kevin M.; Citarella, Mathew R.; Dosung, Sohn; Norekian, Tigran P.; Povolotskaya, Inna S.; Grigorenko, Anastasia P.; Dailey, Christopher; Berezikov, Eugene; Buckley, Katherine M.; Ptitsyn, Andrey; Reshetov, Denis; Mukherjee, Krishanu; Moroz, Tatiana P.; Bobkova, Yelena; Yu, Fahong; Kapitonov, Vladimir V.; Jurka, Jerzy; Bobkov, Yuri V.; Swore, Joshua J.; Girardo, David O.; Fodor, Alexander; Gusev, Fedor; Sanford, Rachel; Bruders, Rebecca; Kittler, Ellen; Mills, Claudia E.; Rast, Jonathan P.; Derelle, Romain; Solovyev, Victor V.; Kondrashov, Fyodor A.; Swalla, Billie J.; Sweedler, Jonathan V.; Rogaev, Evgeny I.; Halanych, Kenneth M.; Kohn, Andrea B. (2014). The ctenophore genome and the evolutionary origins of neural systems. Nature. 510 (7503): 109—114. doi:10.1038/nature13400. ISSN 0028-0836.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]