Modyfikacja potranslacyjna – Wikipedia, wolna encyklopedia

Modyfikacja potranslacyjna – modyfikacja białka po jego translacji. Wpływa ona na jego właściwości chemiczne i fizyczne, stabilność i aktywność, a zatem na jego funkcjonowanie.

Procesy wykorzystywane przez organizmy do modyfikowania białek to, między innymi:

• obróbka proteolityczna – proteazy usuwają zbędne fragmenty
  • aktywacja białka poprzez usunięcie zbędnych fragmentów
  • usunięcie sekwencji liderowych
  • splicing polipeptydowy – usunięcie fragmentów ze środka łańcucha
  • usunięcie pierwszych podstawników
• N-acetylacja, N-metylacja, N-formylacja – dołączenie grupy acetylowej, metylowej i formylowej
• S-nitrozylacja – dołączenie tlenku azotu do grupy tiolowej
• hydroksylacja – dołączenie grupy hydroksylowej −OH
• fosforylacja – aktywacja białka przez dołączenie grupy fosforanowej
• defosforylacja – dezaktywacja przez odłączenie grupy fosforanowej
• polirybozylacja – dołączenie adeniny
• dołączenie lipidów i metali
• glikozylacja – enzymatyczne przyłączenie reszt cukrowych
• ubikwitynacja – przyłączenie ubikwityny i późniejsza degradacja
• sumoilacja – kowalencyjne przyłączenie białek SUMO do białka docelowego, powodujące zmianę jego funkcji i właściwości
• palmitylacja – lipidowa modyfikacja białek polegająca na dołączeniu reszty kwasu palmitynowego poprzez resztę aminokwasową cysteiny.

• Sławomir Pikuła: Białka – struktura, synteza, funkcje. [w:] Polskie i światowe osiągnięcia nauki. Nauki biologiczne [on-line]. Fundacja im. Wojciecha Świętosławskiego na rzecz Wspierania Nauki i Rozwoju Potencjału Naukowego w Polsce. s. 93-126. [dostęp 2014-05-22]. ISBN 978-83-87576-52-3