Ubikwityna – Wikipedia, wolna encyklopedia
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/ac/Ubiquitin_cartoon.png/220px-Ubiquitin_cartoon.png)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/2d/Ubiquitin_1UBQ_surface.png/220px-Ubiquitin_1UBQ_surface.png)
Ubikwityna (Ub) – małocząsteczkowe białko obecne we wszystkich komórkach eukariotycznych i pełniącym kluczową rolę w naznaczaniu białek (ubikwitynacja), które mają ulec nielizosomalnej proteolizie.
Ubikwityna jest polipeptydem złożonym z 76 reszt aminokwasowych, o masie 8,6 kDa. Struktura ubikwityny jest wysoce konserwatywna, zarówno ewolucyjnie (tylko 3 z 76 reszt aminokwasowych różni ubikwitynę ludzką od drożdżowej)[1], jak i pod względem fizykochemicznym: denaturacja jest odwracalna nawet po gotowaniu czy działaniu stężonym kwasem. Ubikwityna występuje u eukariontów w proteasomach.
Potranslacyjna modyfikacja białek w procesie ubikwitynacji polega na przyłączaniu do reszt lizylowych danego białka grupy karboksylowej C-końca reszty glicyny ubikwityny (Gly76).
Ubikwityna została opisana po raz pierwszy przez Gideona Goldsteina w 1975 roku. Za badania przeprowadzone w latach 80. XX wieku, które doprowadziły do odkrycia procesu degradacji białek z udziałem ubikwityny w komórkach, trzej badacze: Irwin Rose, Awram Herszko i Aaron Ciechanower w 2004 roku otrzymali Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii.
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7f/Ubiquitylation.png/440px-Ubiquitylation.png)
Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ Robert K. Murray , Daryl K. Granner , Victor W. Rodwell , Biochemia Harpera, 2006 .