Biotina – Wikipédia, a enciclopédia livre

Biotina Alerta sobre risco à saúde[1]
Nome IUPAC	Ácido 5-[(3aS,4S,6aR)-2-oxohexahydro-1H-tieno[3,4-d]imidazol-4-yl]pentanóico
Outros nomes	Vitamina B7; Vitamina H; Coenzima R; Biopeiderm
Identificadores
Número CAS	58-85-5
PubChem	171548
ChemSpider	149962
SMILES	O=C1N[C@@H]2[C@H](CCCCC(=O)O)SC[C@@H]2N1
InChI	1/C10H16N2O3S/c13-8(14)4-2-1-3-7-9-6(5-16-7)11-10(15)12-9/h6-7,9H,1-5H2,(H,13,14)(H2,11,12,15)/t6-,7-,9-/m0/s1
Propriedades
Fórmula química	C10H16N2O3S
Massa molar	244.29 g mol-1
Aparência	Agulhas cristalinas brancas
Ponto de fusão	232-233 °C
Solubilidade em água	22 mg/100 mL
Página de dados suplementares
Estrutura e propriedades	n, εr, etc.
Dados termodinâmicos	Phase behaviour Solid, liquid, gas
Dados espectrais	UV, IV, RMN, EM
Exceto onde denotado, os dados referem-se a materiais sob condições normais de temperatura e pressão Referências e avisos gerais sobre esta caixa. Alerta sobre risco à saúde.

Biotina, também conhecida como vitamina B7, é uma vitamina essencial, hidrossolúvel, que funciona como uma coenzima no metabolismo das purinas e dos carboidratos. Atua na formação da pele, unhas e cabelo, na utilização dos hidratos de carbono (açúcares e amido) e na síntese de ácidos graxos.

Está presente em quase todos os seres vivos sejam fungos, plantas ou animais.^[2]

A biotina é o cofactor da enzima piruvato carboxilase por ser uma molécula especializada no transporte de dióxido de carbono (CO₂). Na reação anabolisada pela piruvato carboxilase, a biotina capta uma molécula de CO₂ e transfere-a para uma molécula de piruvato, formando oxaloacetato, no processo de gliconeogênese. Esta transferência é possível graças à flexibilidade da porção linear da estrutura da biotina, que permite o movimento da parte da molécula envolvida no transporte do CO₂.

A proteína avidina, presente numa forma activa em ovos crus, inibe a acção da biotina ao ligar-se a esta, evitando a sua absorção normal no intestino. Uma dieta rica em ovos crus pode levar, por isso, a uma deficiência em biotina. Esta propriedade é, no entanto, explorada a nível laboratorial: é possível adicionar moléculas de biotina a determinadas proteínas (um processo denominado biotinilação); proteínas marcadas deste modo podem ser facilmente purificadas através de cromatografia de afinidade, usando uma matriz contendo avidina covalentemente ligada, que por sua vez capta os grupos biotina (e consequentemente as proteínas a si ligadas). A proteína marcada pode então ser eluída (separada da matriz) usando um excesso molar de biotina livre, que compete com a biotina ligada à proteína e força-a a desligar da matriz cromatográfica.

Existem poucas evidências de que é útil para tratar problemas de cabelo, unhas e pele em pessoas sem deficiência. A biotina não é absorvido pela pele, unhas ou cabelo por ser lipofóbica. É facilmente obtida na alimentação.^[3]

O organismo humano é incapaz de sintetizar biotina, mas é sintetizada por bactérias intestinais em pequenas quantidades. Para obter uma dose suficiente deve ser suplementada através da alimentação. Alimentos ricos em biotina incluem:

• Farelo de arroz: 66 µg / 100g
• Sementes de girassol: 66 µg / 100g
• Lentilhas: 40 µg / 100g
• Amendoim: 37 µg / 100g
• Nozes: 37 µg / 100g
• Cevada: 31 µg / 100g
• Ervilha: 30 µg / 100g
• Cenoura: 25 µg / 100g
• Aveia: 24 µg / 100g

Um adulto precisa de 30 µg por dia, sendo excretada diariamente. Ovos e carnes possuem grande quantidade de biotina, mas é pouco biodisponível, e uma proteína (avidina) inibe sua absorção.^[4]

Os sintomas de deficiência incluem cabelo e unhas frágeis, coceira e erupção cutânea escamosa vermelha ao redor dos olhos, nariz e boca. Grande déficit causa depressão, apatia, alucinações e formigamento nos braços e pernas. Há evidências de que o tabagismo pode causar leve deficiência de biotina. A deficiência pode ser induzida por um defeito genético raro.^[5]

Referências

• David L. Nelson, Michael M. Cox , "Lehninger Principles of Biochemistry", 4ª edição, W. H. Freeman, 2005, ISBN 978-0-7167-4339-2

• Portal da química