Ribose-5-phosphate isomérase — Wikipédia
Ribose-5-phosphate isomérase | ||
![]() Homotétramère de ribose-5-phosphate isomérase de Pyrococcus horikoshii (en) (PDB 1LK7[1]) | ||
Caractéristiques générales | ||
---|---|---|
Symbole | RPIA | |
N° EC | 5.3.1.6 | |
Homo sapiens | ||
Locus | 2p11.2 | |
Masse moléculaire | 33 269 Da[2] | |
Nombre de résidus | 311 acides aminés[2] | |
Entrez | 22934 | |
HUGO | 10297 | |
OMIM | 180430 | |
UniProt | P49247 | |
RefSeq (ARNm) | NM_144563.2 | |
RefSeq (protéine) | NP_653164.2 | |
Ensembl | ENSG00000153574 | |
GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega | ||
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. |
La ribose-5-phosphate isomérase ou la ribulose-5-phosphate isomérase est une enzyme qui catalyse l'isomérisation réversible du ribose-5-phosphate (R5P) en ribulose-5-phosphate (Ru5P) :
![]() | ![]() | |
Ribose-5-phosphate | Ribulose-5-phosphate |
Le mécanisme réactionnel de cette isomérisation peut être schématisé comme suit :
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/aa/Mech_2.png/610px-Mech_2.png)
Ribose-5-phosphate isomérase
N° EC | EC |
---|---|
N° CAS |
IUBMB | Entrée IUBMB |
---|---|
IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Kazuhiko Ishikawa, Ikuo Matsui, Francoise Payan, Christian Cambillau, Hiroyasu Ishida, Yutaka Kawarabayasi, Hisasi Kikuchi et Alain Roussel, « A Hyperthermostable D-Ribose-5-Phosphate Isomerase from Pyrococcus horikoshii Characterization and Three-Dimensional Structure », Structure, vol. 10, no 6, , p. 877-886 (PMID 12057201, DOI 10.1016/S0969-2126(02)00779-7, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.