TRPV2 — Вікіпедія

TRPV2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2F37
Ідентифікатори
Символи	TRPV2, VRL, VRL-1, VRL1, transient receptor potential cation channel subfamily V member 2
Зовнішні ІД	OMIM: 606676 MGI: 1341836 HomoloGene: 7993 GeneCards: TRPV2
Реагує на сполуку
	Канабідіол, амілорид
Онтологія гена
Молекулярна функція	• ion transmembrane transporter activity; • ion channel activity; • cation channel activity; • calcium channel activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • integral component of membrane; • cell body; • мембрана; • Меланосома; • клітинна мембрана; • growth cone membrane; • axonal growth cone; • integral component of plasma membrane; • внутрішньоклітинний; • cell surface; • аксон;
Біологічний процес	• sensory perception; • response to heat; • ion transport; • positive regulation of calcium ion import; • calcium ion transmembrane transport; • positive regulation of axon extension; • response to temperature stimulus; • calcium ion transport; • трансмембранний транспорт; • positive regulation of cold-induced thermogenesis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	51393
	22368
	ENSG00000187688
	ENSMUSG00000018507
	Q9Y5S1
	Q9WTR1
	NM_016113
	NM_011706; NM_001382489; NM_001382490; NM_001382491; NM_001382492
	NP_057197
	NP_035836; NP_001369418; NP_001369419; NP_001369420; NP_001369421
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

TRPV2 (англ. Transient receptor potential cation channel subfamily V member 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 764 амінокислот, а молекулярна маса — 85 981^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MTSPSSSPVF	RLETLDGGQE	DGSEADRGKL	DFGSGLPPME	SQFQGEDRKF
APQIRVNLNY	RKGTGASQPD	PNRFDRDRLF	NAVSRGVPED	LAGLPEYLSK
TSKYLTDSEY	TEGSTGKTCL	MKAVLNLKDG	VNACILPLLQ	IDRDSGNPQP
LVNAQCTDDY	YRGHSALHIA	IEKRSLQCVK	LLVENGANVH	ARACGRFFQK
GQGTCFYFGE	LPLSLAACTK	QWDVVSYLLE	NPHQPASLQA	TDSQGNTVLH
ALVMISDNSA	ENIALVTSMY	DGLLQAGARL	CPTVQLEDIR	NLQDLTPLKL
AAKEGKIEIF	RHILQREFSG	LSHLSRKFTE	WCYGPVRVSL	YDLASVDSCE
ENSVLEIIAF	HCKSPHRHRM	VVLEPLNKLL	QAKWDLLIPK	FFLNFLCNLI
YMFIFTAVAY	HQPTLKKQAA	PHLKAEVGNS	MLLTGHILIL	LGGIYLLVGQ
LWYFWRRHVF	IWISFIDSYF	EILFLFQALL	TVVSQVLCFL	AIEWYLPLLV
SALVLGWLNL	LYYTRGFQHT	GIYSVMIQKV	ILRDLLRFLL	IYLVFLFGFA
VALVSLSQEA	WRPEAPTGPN	ATESVQPMEG	QEDEGNGAQY	RGILEASLEL
FKFTIGMGEL	AFQEQLHFRG	MVLLLLLAYV	LLTYILLLNM	LIALMSETVN
SVATDSWSIW	KLQKAISVLE	MENGYWWCRK	KQRAGVMLTV	GTKPDGSPDE
RWCFRVEEVN	WASWEQTLPT	LCEDPSGAGV	PRTLENPVLA	SPPKEDEDGA
SEENYVPVQL	LQSN

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до іонних каналів. Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт іонів, транспорт, транспорт кальцію. Білок має сайт для зв'язування з іоном кальцію. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані.

Література

Caterina M.J., Rosen T.A., Tominaga M., Brake A.J., Julius D. (1999). A capsaicin-receptor homologue with a high threshold for noxious heat. Nature. 398: 436—441. PMID 10201375 DOI:10.1038/18906
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
McCleverty C.J., Koesema E., Patapoutian A., Lesley S.A., Kreusch A. (2006). Crystal structure of the human TRPV2 channel ankyrin repeat domain. Protein Sci. 15: 2201—2206. PMID 16882997 DOI:10.1110/ps.062357206